Amylase là gì và ứng dụng của nó?

Amylase là gì và ứng dụng của nó?

Amylase là tên chung của enzyme thủy phân tinh bột và glycogen. Nó thường xúc tác quá trình thủy phân bùn tinh bột trên vải bằng amylase. Do hiệu quả và tính đặc hiệu cao của amylase nên tốc độ rũ hồ của enzyme cao và quá trình rũ hồ nhanh. Ít ô nhiễm hơn, sản phẩm mềm hơn phương pháp axit và phương pháp kiềm và không làm hỏng sợi. Có nhiều loại amylase. Tùy thuộc vào loại vải, sự kết hợp thiết bị là khác nhau và quy trình xử lý cũng khác nhau. Các phương pháp rũ hồ hiện đang được sử dụng bao gồm nhúng, xếp chồng, nhuộm khuôn, rửa liên tục, v.v. Do tác dụng cơ học nhỏ của việc rũ hồ amylase, nên lượng nước tiêu thụ nhỏ và có thể đạt được hiệu quả rũ hồ trong điều kiện nhiệt độ thấp và nó có đặc tính bảo vệ môi trường đặc biệt.

amylase

Amylase, Amy và AMS thường tác động lên tinh bột hòa tan, amyloza, glycogen và các α-1,4-glucans khác để thủy phân các liên kết α-1,4-glycosid. Theo các loại đồng phân hóa khác nhau của enzyme thủy phân, nó có thể được chia thành α-amylase (EC3.2.1.1.) và β-amylase (EC3.2.1.2.).

Alpha-amylase được phân bố rộng rãi

Nó được sử dụng trong động vật (nước bọt, tuyến tụy, v.v.), thực vật (mạch nha, dây leo núi) và vi sinh vật. Hầu như tất cả các enzym của vi sinh vật đều được tiết ra. Enzim này sử dụng Ca2+ làm yếu tố thiết yếu và đóng vai trò là yếu tố ổn định và yếu tố kích hoạt. Một số amylase cũng không phụ thuộc Ca2+. Amylase tác dụng lên cả amyloza và amylopectin, cắt ngẫu nhiên chuỗi α-1,4 bên trong chuỗi đường một cách ngẫu nhiên. Do đó, nó được đặc trưng bởi sự giảm mạnh độ nhớt của dung dịch cơ chất và sự biến mất của phản ứng iốt. Sản phẩm cuối cùng chủ yếu là glucose khi phân hủy amylose. Ngoài ra còn có một lượng nhỏ maltotriose và maltose bị thủy phân bởi a-amylase của nấm. Sản phẩm cuối cùng của tinh bột chủ yếu là maltose và không chứa dextrin cực đại phân tử, có nhiều ứng dụng trong ngành làm bánh và công nghiệp sản xuất maltose. Mặt khác, khi phân hủy amylopectin, ngoài maltose, glucose, maltotriose còn tạo ra dextrin giới hạn α (còn gọi là α-dextrin) với liên kết α-1,6 ở phần phân nhánh. Giới hạn phân hủy chung là 35-50% dựa trên glucose, nhưng trong amylase của vi khuẩn, có một số giới hạn phân hủy cao tới 70% (glucose cuối cùng được giải phóng);

β-amylase được phân bố rộng rãi

Sự khác biệt so với α-amylase là chuỗi α-1,4-glucan được cắt liên tục theo đơn vị maltose từ đầu không khử. Nó chủ yếu được tìm thấy ở thực vật bậc cao (lúa mạch, lúa mì, khoai lang, đậu nành, v.v.), nhưng nó cũng được báo cáo là tồn tại trong vi khuẩn, sữa và nấm mốc. Đối với các cơ chất không phân nhánh như amyloza, nó có thể bị phân hủy hoàn toàn để thu được maltose và một lượng nhỏ glucose. Khi tác dụng lên pullulan hoặc dextran, phản ứng trước khi cắt liên kết α-1,6 bị dừng lại, do đó tạo ra dextrin giới hạn có khối lượng phân tử tương đối lớn. Từ phương thức hoạt động nêu trên của α-amylase và β-amylase, α-1,4-glucan-4-glucanohydrolase (α-1,4-glucan 4-glucanohydrolase) và α-1 lần lượt được đề xuất. Tên của 4-glucan-maltose hydrolase (α-1, 4-glucan maltohydrolase) được sử dụng.

γ-Amylase

Glucoamylase, glucoamylase, số EC3.2.1.3

γ-amylase (γ-amylase) là một exonuclease, có tác dụng cắt liên kết glycosid chuỗi α(1→4) và liên kết glycosid chuỗi α(1→6) từ đầu không khử của các phân tử tinh bột, cắt bỏ từng phần dư lượng glucose. Tương tự như β-amylase, nhóm hydroxyl hemiacet tự do được tạo ra bởi quá trình thủy phân trải qua quá trình chuyển vị để giải phóng β-glucose. Cho dù nó tác dụng với amyloza hay amylopectin thì sản phẩm cuối cùng vẫn là glucose.

Isoamylase

Tinh bột-1,6-glucosidase, số EC3.2.1.33

Động vật, thực vật và vi sinh vật đều sản xuất isoamylase. Nguồn khác nhau, tên gọi cũng khác nhau, chẳng hạn như: enzyme tách nhánh, enzyme Q, enzyme R, pullulanase, pullulanase, v.v.

Liên kết α-1,6-glycosid của amylopectin hoặc glycogen bị thủy phân để tạo ra amyloza (dextrin) có độ dài khác nhau.

Chủ yếu được sản xuất bằng quá trình lên men vi sinh vật, các chủng này bao gồm nấm men, vi khuẩn và xạ khuẩn.