Was ist Amylase und ihre Anwendung?

Was ist Amylase und ihre Anwendung?

Amylase ist die allgemeine Bezeichnung für Enzyme, die Stärke und Glykogen hydrolysieren. Es katalysiert normalerweise die Hydrolyse von Stärkebrei auf Stoffen durch Amylase. Aufgrund der hohen Effizienz und Spezifität der Amylase ist die Entschlichtungsrate der Enzym-Entschlichtung hoch und die Entschlichtung erfolgt schnell. Weniger Verschmutzung, das Produkt ist weicher als die Säuremethode und die Alkalimethode und beschädigt die Faser nicht. Es gibt viele Arten von Amylase. Je nach Stoff ist die Gerätekombination unterschiedlich und auch der Prozessablauf ist unterschiedlich. Zu den derzeit verwendeten Entschlichtungsmethoden gehören Eintauchen, Stapeln, Jig-Färben, kontinuierliches Waschen usw. Aufgrund der geringen mechanischen Wirkung der Amylase-Entschlichtung ist der Wasserverbrauch gering, und der Entschlichtungseffekt kann unter niedrigen Temperaturbedingungen erzielt werden und weist besondere Umweltschutzeigenschaften auf.

Amylase

Amylase, Amy und AMS wirken im Allgemeinen auf lösliche Stärke, Amylose, Glykogen und andere α-1,4-Glucane, um α-1,4-glykosidische Bindungen zu hydrolysieren. Entsprechend den verschiedenen Arten der Isomerisierung von Enzymhydrolysaten kann man sie in α-Amylase (EC3.2.1.1.) und β-Amylase (EC3.2.1.2.) unterteilen.

Alpha-Amylase ist weit verbreitet

Es wird bei Tieren (Speichel, Bauchspeicheldrüse etc.), Pflanzen (Malz, Bergrebe) und Mikroorganismen eingesetzt. Fast alle mikrobiellen Enzyme werden ausgeschieden. Dieses Enzym nutzt Ca2+ als essentiellen Faktor und dient als stabilisierender und aktivierender Faktor. Einige Amylasen sind auch nicht Ca2+-abhängig. Amylase wirkt sowohl auf Amylose als auch auf Amylopektin und schneidet die α-1,4-Kette innerhalb der Zuckerkette willkürlich und wahllos durch. Daher ist es dadurch gekennzeichnet, dass es zu einem starken Abfall der Viskosität der Substratlösung und zum Verschwinden der Jodreaktion kommt. Das Endprodukt ist bei der Zersetzung von Amylose hauptsächlich Glucose. Darüber hinaus gibt es eine geringe Menge Maltotriose und Maltose, die durch Pilz-a-Amylase hydrolysiert werden. Das Endprodukt der Stärke besteht hauptsächlich aus Maltose und enthält kein makromolekulares Extremdextrin, das in der Backindustrie und der Maltoseherstellungsindustrie ein breites Anwendungsspektrum hat. Andererseits entsteht bei der Zersetzung von Amylopektin zusätzlich zu Maltose, Glucose und Maltotriose auch α-Limit-Dextrin (auch α-Dextrin genannt) mit einer α-1,6-Bindung im verzweigten Teil. Die allgemeine Zersetzungsgrenze liegt bei 35–50 % bezogen auf Glucose, bei bakteriellen Amylasen gibt es jedoch teilweise eine Zersetzungsgrenze von bis zu 70 % (Glukose wird schließlich freigesetzt);

β-Amylase ist weit verbreitet

Der Unterschied zur α-Amylase besteht darin, dass die α-1,4-Glucankette vom nichtreduzierenden Ende her sukzessive in Maltoseeinheiten geschnitten wird. Es kommt hauptsächlich in höheren Pflanzen (Gerste, Weizen, Süßkartoffel, Sojabohne usw.) vor, es wurde jedoch auch berichtet, dass es in Bakterien, Milch und Schimmelpilzen vorkommt. Bei unverzweigten Substraten wie Amylose kann diese vollständig zersetzt werden, um Maltose und eine kleine Menge Glucose zu erhalten. Bei der Einwirkung auf Pullulan oder Dextran wird die Reaktion vor der Spaltung der α-1,6-Bindung gestoppt, sodass Grenzdextrin mit relativ großem Molekulargewicht entsteht. Aus der oben genannten Wirkungsweise von α-Amylase und β-Amylase werden α-1,4-Glucan-4-glucanohydrolase (α-1,4-Glucan-4-glucanohydrolase) bzw. α-1 vorgeschlagen, wobei der Name 4-Glucan-Maltose-Hydrolase (α-1, 4-Glucan-Maltohydrolase) verwendet wird.

γ-Amylase

Glucoamylase, Glucoamylase, Nummer EC3.2.1.3

γ-Amylase (γ-Amylase) ist eine Exonuklease, die glykosidische Bindungen der α(1→4)-Kette und glykosidische Bindungen der α(1→6)-Kette nacheinander vom nichtreduzierenden Ende von Stärkemolekülen schneidet und dabei die Glucosereste einen nach dem anderen abschneidet. Ähnlich wie bei der β-Amylase unterliegt die durch Hydrolyse erzeugte freie Halbacetal-Hydroxylgruppe einer Translokation, um β-Glucose freizusetzen. Unabhängig davon, ob es auf Amylose oder Amylopektin wirkt, ist das Endprodukt Glukose.

Isoamylase

Stärke-1,6-Glucosidase, Nummer EC3.2.1.33

Tiere, Pflanzen und Mikroorganismen produzieren alle Isoamylase. Die Quelle ist unterschiedlich, der Name ist auch unterschiedlich, wie zum Beispiel: Debranching-Enzym, Q-Enzym, R-Enzym, Pullulanase, Pullulanase und so weiter.

Die α-1,6-glykosidische Bindung von Amylopektin oder Glykogen wird hydrolysiert, um Amylose (Dextrin) unterschiedlicher Länge zu erzeugen.

Zu den Stämmen, die hauptsächlich durch mikrobielle Fermentation hergestellt werden, gehören Hefen, Bakterien und Actinomyceten.