Visualizações: 27 Autor: Editor do site Horário de publicação: 17/06/2021 Origem: Site
O que é Amilase e sua aplicação?
Amilase é o nome geral das enzimas que hidrolisam o amido e o glicogênio. Geralmente catalisa a hidrólise da pasta de amido nos tecidos pela amilase. Devido à alta eficiência e especificidade da amilase, a taxa de desengomagem da desengomagem enzimática é alta e a desengomagem é rápida. Menos poluição, o produto é mais macio que o método ácido e o método alcalino e não danifica a fibra. Existem muitos tipos de amilase. Dependendo do tecido, a combinação de equipamentos é diferente e o fluxo do processo também é diferente. Os métodos de desengomagem usados atualmente incluem imersão, empilhamento, tingimento por gabarito, lavagem contínua, etc. Devido ao pequeno efeito mecânico da desengomagem com amilase, o consumo de água é pequeno e o efeito de desengomagem pode ser alcançado em condições de baixa temperatura e possui características distintas de proteção ambiental.

Amilase
Amilase, Amy e AMS geralmente atuam no amido solúvel, amilose, glicogênio e outros α-1,4-glucanos para hidrolisar as ligações α-1,4-glicosídicas. De acordo com os diferentes tipos de isomerização dos hidrolisados enzimáticos, ela pode ser dividida em α-amilase (EC3.2.1.1.) e β-amilase (EC3.2.1.2.).
Alfa-amilase é amplamente distribuída
É utilizado em animais (saliva, pâncreas, etc.), plantas (malte, cipó da montanha) e microrganismos. Quase todas as enzimas microbianas são secretadas. Esta enzima utiliza Ca2+ como fator essencial e serve como fator estabilizador e fator ativador. Algumas amilases também não são dependentes de Ca2+. A amilase atua tanto na amilose quanto na amilopectina, cortando a cadeia α-1,4 dentro da cadeia do açúcar aleatoriamente e indiscriminadamente. Portanto, caracteriza-se por causar queda acentuada na viscosidade da solução do substrato e desaparecimento da reação do iodo. O produto final é principalmente glicose durante a decomposição da amilose. Além disso, há uma pequena quantidade de maltotriose e maltose, que é hidrolisada pela a-amilase fúngica. O produto final do amido é principalmente maltose e não contém dextrina extrema macromolecular, que tem uma ampla gama de aplicações na indústria de panificação e na indústria de fabricação de maltose. Por outro lado, quando a amilopectina é decomposta, além da maltose, glicose e maltotriose, também é produzida dextrina α-limite (também chamada de α-dextrina) com ligação α-1,6 na porção ramificada. O limite geral de decomposição é de 35-50% com base na glicose, mas nas amilases bacterianas existem alguns limites de decomposição tão altos quanto 70% (a glicose é finalmente liberada);
A β-amilase é amplamente distribuída
A diferença da α-amilase é que a cadeia α-1,4-glucana é sucessivamente cortada em unidades de maltose a partir da extremidade não redutora. É encontrado principalmente em plantas superiores (cevada, trigo, batata doce, soja, etc.), mas também foi relatado que existe em bactérias, leite e mofo. Para substratos não ramificados como a amilose, ela pode ser completamente decomposta para obter maltose e uma pequena quantidade de glicose. Quando atua sobre o pululano ou o dextrano, a reação antes do corte na ligação α-1,6 é interrompida, de modo que é produzida uma dextrina limitante com um peso molecular relativamente grande. A partir do modo de ação acima mencionado de α-amilase e β-amilase, α-1,4-glucano-4-glucanohidrolase (α-1,4-glucano 4-glucanohidrolase) e α-1 são propostos respectivamente. O nome de 4-glucano-maltose hidrolase (α-1, 4-glucano maltohidrolase) é usado.
γ-Amilase
Glucoamilase, glucoamilase, número EC3.2.1.3
γ-amilase (γ-amilase) é uma exonuclease, que corta as ligações glicosídicas da cadeia α (1 → 4) e as ligações glicosídicas da cadeia α (1 → 6) sequencialmente da extremidade não redutora das moléculas de amido, cortando os resíduos de glicose um por um, e semelhante à β-amilase, o grupo hidroxila hemiacetal livre produzido por hidrólise sofre translocação para liberar β-glicose. Quer atue na amilose ou na amilopectina, o produto final é a glicose.
Isoamilase
Amido-1,6-glicosidase, número EC3.2.1.33
Animais, plantas e microorganismos produzem isoamilase. A fonte é diferente, o nome também é diferente, como: enzima desramificadora, enzima Q, enzima R, pululanase, pululanase e assim por diante.
A ligação α-1,6-glicosídica da amilopectina ou glicogênio é hidrolisada para produzir amilose (dextrina) de vários comprimentos.
Produzidas principalmente por fermentação microbiana, as cepas incluem leveduras, bactérias e actinomicetos.
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