Qu’est-ce que l’Amylase et son application ?

Qu’est-ce que l’Amylase et son application ?

L'amylase est le nom général des enzymes qui hydrolysent l'amidon et le glycogène. Il catalyse généralement l'hydrolyse de la suspension d'amidon sur les tissus par l'amylase. En raison de l'efficacité et de la spécificité élevées de l'amylase, le taux de désencollage enzymatique est élevé et le désencollage est rapide. Moins de pollution, le produit est plus doux que la méthode acide et la méthode alcaline, et n'endommage pas la fibre. Il existe de nombreux types d'amylase. Selon le tissu, la combinaison d'équipements est différente et le flux de processus est également différent. Les méthodes de désencollage actuellement utilisées comprennent le trempage, l'empilage, la teinture au gabarit, le lavage continu, etc. En raison du faible effet mécanique du désencollage à l'amylase, la consommation d'eau est faible et l'effet de désencollage peut être obtenu dans des conditions de basse température, et il présente des caractéristiques distinctives de protection de l'environnement.

Amylase

L'amylase, l'Amy et l'AMS agissent généralement sur l'amidon soluble, l'amylose, le glycogène et d'autres α-1,4-glucanes pour hydrolyser les liaisons α-1,4-glycosidiques. Selon les différents types d'isomérisation des hydrolysats enzymatiques, elle peut être divisée en α-amylase (EC3.2.1.1.) et β-amylase (EC3.2.1.2.).

L'alpha-amylase est largement distribuée

Il est utilisé chez les animaux (salive, pancréas…), les végétaux (malt, vigne de montagne) et les micro-organismes. Presque toutes les enzymes microbiennes sont sécrétées. Cette enzyme utilise le Ca2+ comme facteur essentiel et sert de facteur stabilisant et de facteur activateur. Certaines amylases ne dépendent pas non plus du Ca2+. L'amylase agit à la fois sur l'amylose et l'amylopectine, coupant au hasard et sans discernement la chaîne α-1,4 à l'intérieur de la chaîne du sucre. Par conséquent, il se caractérise par une forte baisse de la viscosité de la solution de substrat et la disparition de la réaction de l'iode. Le produit final est principalement du glucose lors de la décomposition de l’amylose. De plus, il contient une petite quantité de maltotriose et de maltose, qui sont hydrolysés par l'a-amylase fongique. Le produit final de l'amidon est principalement du maltose et ne contient pas de dextrine extrême macromoléculaire, qui a un large éventail d'applications dans l'industrie de la boulangerie et de la fabrication du maltose. D'autre part, lorsque l'amylopectine est décomposée, en plus du maltose, du glucose et du maltotriose, de la dextrine α-limite (également appelée α-dextrine) avec une liaison α-1,6 dans la partie ramifiée est également produite. La limite générale de décomposition est de 35 à 50 % sur la base du glucose, mais dans les amylases bactériennes, il y en a des limites de décomposition allant jusqu'à 70 % (le glucose est finalement libéré) ;

La β-amylase est largement distribuée

La différence avec l'α-amylase est que la chaîne α-1,4-glucane est successivement coupée en unités de maltose à partir de l'extrémité non réductrice. On le trouve principalement dans les plantes supérieures (orge, blé, patate douce, soja, etc.), mais il a également été signalé dans les bactéries, le lait et les moisissures. Pour les substrats non ramifiés comme l'amylose, il peut être complètement décomposé pour obtenir du maltose et une petite quantité de glucose. Lorsqu'on agit sur le pullulane ou le dextrane, la réaction avant la coupure en liaison α-1,6 est arrêtée, de sorte qu'une dextrine limite avec un poids moléculaire relativement élevé est produite. À partir du mode d'action mentionné ci-dessus de l'α-amylase et de la β-amylase, l'α-1,4-glucan-4-glucanohydrolase (α-1,4-glucane 4-glucanohydrolase) et l'α-1 sont respectivement proposées. Le nom de 4-glucane-maltose hydrolase (α-1, 4-glucane maltohydrolase) est utilisé.

γ-Amylase

Glucoamylase, glucoamylase, numéro EC3.2.1.3

La γ-amylase (γ-amylase) est une exonucléase qui coupe séquentiellement les liaisons glycosidiques de la chaîne α (1 → 4) et les liaisons glycosidiques de la chaîne α (1 → 6) de l'extrémité non réductrice des molécules d'amidon, coupant les résidus de glucose un par un. Semblable à la β-amylase, le groupe hydroxyle hémiacétal libre produit par hydrolyse subit une translocation pour être libéré. β-glucose. Qu’il agisse sur l’amylose ou l’amylopectine, le produit final est le glucose.

Isoamylase

Amidon-1,6-glucosidase, numéro EC3.2.1.33

Les animaux, les plantes et les micro-organismes produisent tous de l'isoamylase. La source est différente, le nom est également différent, tel que : enzyme déramifiée, enzyme Q, enzyme R, pullulanase, pullulanase, etc.

La liaison α-1,6-glycosidique de l'amylopectine ou du glycogène est hydrolysée pour produire de l'amylose (dextrine) de différentes longueurs.

Principalement produites par fermentation microbienne, les souches comprennent des levures, des bactéries et des actinomycètes.